syre är dåligt lösligt i plasma, så att mindre än 2 procent av syre transporteras upplöst i plasma. Den stora majoriteten av syre är bunden till hemoglobin, ett protein som finns i röda blodkroppar. Hemoglobin består av fyra järnhaltiga ringstrukturer (hemes) kemiskt bundna till ett stort protein (globin). Varje järnatom kan binda och sedan släppa en syremolekyl. Tillräckligt hemoglobin är närvarande i normalt humant blod för att tillåta transport av ca 0,2 milliliter syre per milliliter blod., Mängden syre bundet till hemoglobin är beroende av det partiella trycket av syre i lungan som blodet utsätts för. Kurvan som representerar syrehalten i blodet vid olika partiella tryck av syre, som kallas syre-dissociationskurvan, är en karakteristisk S-form eftersom bindning av syre till en järnatom påverkar syrets förmåga att binda till andra järnställen. I alveoler på havsnivå är det partiella trycket av syre tillräckligt för att binda syre till väsentligen alla tillgängliga järnställen på hemoglobinmolekylen.,
Encyclopædia Britannica, Inc.,
inte allt syre som transporteras i blodet överförs till vävnadscellerna. Mängden syre som extraheras av cellerna beror på deras energiförbrukning. I vila innehåller venöst blod som återvänder till lungorna fortfarande 70 till 75 procent av syret som var närvarande i arteriellt blod; denna reserv är tillgänglig för att möta ökade syrebehov. Under extrem träning minskar mängden syre kvar i venöst blod till 10 till 25 procent., Vid den brantaste delen av syredissociationskurvan (delen mellan 10 och 40 millimeter kvicksilverpartialtryck) är en relativt liten minskning av partialtrycket av syre i blodet associerat med en relativt stor frisättning av bundet syre.
Hemoglobin binder inte bara till syre utan till andra ämnen som vätejoner (som bestämmer blodets surhet eller pH), koldioxid och 2,3-difosfoglycerat (2,3-DPG; ett salt i röda blodkroppar som spelar en roll för att frigöra syre från hemoglobin i perifer cirkulation)., Dessa ämnen binder inte till hemoglobin vid syrebindningsställena. Men med bindningen av syre uppträder förändringar i hemoglobinmolekylens struktur som påverkar dess förmåga att binda andra gaser eller ämnen. Omvänt påverkar bindningen av dessa ämnen till hemoglobin affiniteten hos hemoglobin för syre. (Affinitet betecknar tendensen hos molekyler av olika arter att binda till varandra.) Ökar i vätejoner, koldioxid, eller 2,3-DPG minska affiniteten av hemoglobin för syre, och syre-dissociationskurvan skiftar till höger., På grund av denna minskade affinitet krävs ett ökat partialtryck av syre för att binda en given mängd syre till hemoglobin. Ett högerskifte av kurvan tros vara till nytta för att frigöra syre till vävnaderna när behoven är stora i förhållande till syreleverans, vilket sker med anemi eller extrem träning. Minskningar av normala koncentrationer av vätejoner, koldioxid och 2,3-DPG resulterar i en ökad affinitet av hemoglobin för syre och kurvan flyttas till vänster., Denna förskjutning ökar syrebindningen till hemoglobin vid något givet partialtryck av syre och tros vara fördelaktigt om tillgången på syre reduceras, vilket sker vid extrem höjd.
temperaturförändringar påverkar syredissociationskurvan på samma sätt. En ökning av temperaturen skiftar kurvan till höger (minskad affinitet; förbättrad frisättning av syre); en minskning av temperaturen skiftar kurvan till vänster (ökad affinitet)., Utbudet av kroppstemperatur som vanligtvis uppträder hos människor är relativt smal, så att temperaturrelaterade förändringar i syreaffinitet har liten fysiologisk betydelse.