proteinmolekyler utför många viktiga uppgifter i levande system. Viktigast är de flesta proteiner ganska specifika om vilken uppgift de utför. Proteinstruktur är det som dikterar denna specificitet, och den tredimensionella (tertiära) strukturen är särskilt viktig., När denna specifika tredimensionella struktur störs, förlorar proteinet sin funktionalitet och sägs ha genomgått denaturering.
interaktionerna, såsom vätebindning , som dikterar den tertiära strukturen av proteiner är inte lika starka som kovalenta kemiska bindningar. Eftersom dessa interaktioner är ganska svaga kan de störas med relativt blygsamma påfrestningar.
om en lösning som innehåller ett protein upphettas kommer den att nå en temperatur vid vilken egenskaper som viskositet eller absorption av ultraviolett (UV) ljus kommer att förändras plötsligt., Denna temperatur kallas proteinets smälttemperatur (eftersom mätningen är analog med den som görs för smältning av ett fast ämne). Smälttemperaturen varierar för olika proteiner, men temperaturer över 41 ° C (105,8°F) kommer att bryta interaktionerna i många proteiner och denature dem. Denna temperatur är inte så mycket högre än normal kroppstemperatur (37°C eller 98,6°f), så detta faktum visar hur farligt en hög feber kan vara.
ett välbekant exempel på värmeorsakad denaturering är de förändringar som observeras i äggvitornas albuminprotein när de kokas., När ett ägg först är knäckt Öppet är” vita ” genomskinliga och rinnande (de flyter som en vätska), men vid uppvärmning härdar de och blir vita. Förändringen i viskositet och färg är en indikation på att proteinerna har denaturerats.
andra faktorer än värme kan också denature proteiner. Förändringar i pH påverkar kemin av aminosyrarester och kan leda till denaturering. Vätebindning innebär ofta dessa sidoförändringar., Protonation av aminosyrarester (när en sur proton h + fäster till ett ensam par elektroner på ett kväve) ändrar huruvida de deltar i vätebindning, så en förändring i pH kan denature ett protein.
förändringar i saltkoncentrationen kan också denaturera proteiner, men dessa effekter beror på flera faktorer, inklusive saltets identitet. Vissa salter, såsom ammoniumsulfat, tenderar att stabilisera proteinstrukturer och öka smälttemperaturen. Andra, såsom kalciumklorid, destabiliserar proteiner och sänker smälttemperaturen och kallas chaotropa. Salter i denna kategori kan också användas i laboratoriet för att rena proteiner som studeras, genom att sänka deras löslighet och få dem att ”salta ut.”