moléculas de Proteína realizar muitas tarefas importantes nos sistemas vivos. Mais importante, a maioria das proteínas são bastante específicas sobre a tarefa que realizam. A estrutura proteica é o que dita esta especificidade, e a estrutura tridimensional (terciária) é particularmente importante., Quando esta estrutura tridimensional específica é interrompida, a proteína perde a sua funcionalidade e diz-se que foi submetida a desnaturação.
as interacções, tais como a ligação ao hidrogénio , que ditam a estrutura terciária das proteínas não são tão fortes como as ligações químicas covalentes. Uma vez que estas interacções são bastante fracas, podem ser perturbadas com tensões relativamente modestas. se uma solução contendo uma proteína for aquecida, atingirá uma temperatura à qual propriedades como a viscosidade ou a absorção da luz ultravioleta (UV) irão mudar abruptamente., Esta temperatura é chamada de temperatura de fusão da proteína (porque a medição é análoga à feita para a fusão de um sólido). A temperatura de fusão varia para diferentes proteínas, mas temperaturas acima de 41 ° C (105,8°F) irá quebrar as interações em muitas proteínas e desnaturá-las. Esta temperatura não é muito superior à temperatura normal do corpo (37 ° C ou 98,6 ° F), então este fato demonstra o quão perigosa uma febre alta pode ser. um exemplo familiar de desnaturação causada pelo calor são as alterações observadas na proteína da albumina das claras de ovo quando são cozinhadas., Quando um ovo é aberto pela primeira vez, os “brancos” são translúcidos e corrosivos (eles fluem como um líquido), mas ao aquecer eles endurecem e tornam-se brancos. A mudança na viscosidade e cor é uma indicação de que as proteínas foram desnaturadas. factores que não o calor também podem desnaturar proteínas. As alterações do pH afectam a química dos resíduos de aminoácidos e podem levar à desnaturação. A ligação de hidrogênio muitas vezes envolve essas mudanças laterais., Protonação dos resíduos de aminoácidos (quando um próton ácido h + se liga a um par solitário de elétrons em um nitrogênio) muda se eles participam ou não na ligação de hidrogênio, então uma mudança no pH pode desnaturar uma proteína.
alterações na concentração de sal podem também desnaturar proteínas, mas estes efeitos dependem de vários factores, incluindo a identidade do sal. Alguns sais, tais como sulfato de amônio, tendem a estabilizar as estruturas proteicas e aumentar a temperatura de fusão. Outros, como o cloreto de cálcio, desestabilizam proteínas e diminuem a temperatura de fusão e são chamados de chaotrópicos. Os sais desta categoria também podem ser usados no laboratório para ajudar a purificar proteínas que estão sendo estudadas, baixando sua solubilidade e fazendo com que elas “salpiquem”.”