zuurstof is slecht oplosbaar in plasma, zodat minder dan 2% zuurstof wordt getransporteerd opgelost in plasma. De overgrote meerderheid van zuurstof is gebonden aan hemoglobine, een eiwit in rode cellen. Hemoglobine bestaat uit vier ijzerhoudende ringstructuren (hemes) chemisch gebonden aan een groot eiwit (globine). Elk ijzeratoom kan binden en dan een zuurstofmolecuul vrijgeven. Er is voldoende hemoglobine aanwezig in normaal menselijk bloed om transport van ongeveer 0,2 milliliter zuurstof per milliliter bloed mogelijk te maken., De hoeveelheid zuurstof gebonden aan hemoglobine is afhankelijk van de gedeeltelijke druk van zuurstof in de long waaraan bloed wordt blootgesteld. De kromme die het zuurstofgehalte in het bloed bij verschillende partiële druk van zuurstof voorstelt, de zogenaamde zuurstof-dissociatiekromme, is een karakteristieke S-vorm omdat de binding van zuurstof aan één ijzeratoom het vermogen van zuurstof beïnvloedt om zich aan andere ijzerplaatsen te binden. In alveoli op zeeniveau is de gedeeltelijke druk van zuurstof voldoende om zuurstof te binden aan in wezen alle beschikbare ijzerplaatsen op het hemoglobinemolecuul.,
niet alle in het bloed getransporteerde zuurstof wordt overgebracht naar de weefselcellen. De hoeveelheid zuurstof die door de cellen wordt geëxtraheerd, hangt af van hun snelheid van energieverbruik. In rust, veneus bloed terug te keren naar de longen bevat nog steeds 70 tot 75 procent van de zuurstof die aanwezig was in arterieel bloed; deze reserve is beschikbaar om te voldoen aan de verhoogde zuurstofbehoefte. Tijdens extreme oefening de hoeveelheid zuurstof resterende in veneus bloed afneemt tot 10 tot 25 procent., Op het steilste deel van de zuurstof-dissociatiecurve (het gedeelte tussen 10 en 40 millimeter kwik partiële druk), wordt een relatief kleine daling van de partiële druk van zuurstof in het bloed geassocieerd met een relatief grote afgifte van gebonden zuurstof.
hemoglobine bindt niet alleen aan zuurstof, maar ook aan andere stoffen zoals waterstofionen (die de zuurgraad of pH van het bloed bepalen), kooldioxide en 2,3-difosfoglyceraat (2,3-DPG; een zout in rode bloedcellen dat een rol speelt bij het vrijmaken van zuurstof uit hemoglobine in de perifere circulatie)., Deze stoffen binden zich niet aan hemoglobine op de zuurstofbindingsplaatsen. Echter, met de binding van zuurstof, veranderingen in de structuur van de hemoglobine molecule optreden die zijn vermogen om andere gassen of stoffen te binden beïnvloeden. Omgekeerd beïnvloedt de binding van deze stoffen aan hemoglobine de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof. (Affiniteit duidt op de neiging van moleculen van verschillende soorten om zich aan elkaar te binden.) Verhogingen van waterstofionen, kooldioxide, of 2,3-DPG verminderen de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof, en de zuurstof-dissociatiecurve verschuift naar rechts., Wegens deze verminderde affiniteit, is een verhoogde gedeeltelijke druk van zuurstof vereist om een bepaalde hoeveelheid zuurstof aan hemoglobine te binden. Een rechtse verschuiving van de kromme wordt verondersteld om van voordeel te zijn in het vrijgeven van zuurstof aan de weefsels wanneer de behoeften met betrekking tot zuurstoflevering groot zijn, zoals met bloedarmoede of extreme oefening voorkomt. Reducties in normale concentraties van waterstofionen, kooldioxide, en 2,3-DPG resulteren in een verhoogde affiniteit van hemoglobine voor zuurstof, en de curve wordt verschoven naar links., Deze verplaatsing verhoogt zuurstofbinding aan hemoglobine bij om het even welke bepaalde gedeeltelijke druk van zuurstof en wordt verondersteld voordelig te zijn als de beschikbaarheid van zuurstof wordt verminderd, zoals op extreme hoogte voorkomt.
temperatuurveranderingen beïnvloeden de zuurstof-dissociatiecurve op dezelfde wijze. Een stijging van de temperatuur verschuift de kromme naar rechts (verminderde affiniteit; verhoogde afgifte van zuurstof); een daling van de temperatuur verschuift de kromme naar links (verhoogde affiniteit)., De waaier van lichaamstemperatuur gewoonlijk ontmoet in mensen is vrij smal, zodat temperatuur-geassocieerde veranderingen in zuurstof affiniteit weinig fysiologisch belang hebben.