Exploring Enzymes

Key concepts
Biology
Biochemie
enzymen
fysiologie
Chemie

Inleiding
heeft u zich ooit afgevraagd hoe al het voedsel dat u eet wordt verteerd? Het is niet alleen het zuur in je maag dat je voedsel afbreekt—veel kleine moleculen in je lichaam, enzymen genaamd, helpen daar ook bij. Enzymen zijn speciale soorten eiwitten die chemische reacties versnellen, zoals de vertering van voedsel in je maag., In feite zijn er duizenden verschillende enzymen in je lichaam die de klok rond werken om je gezond en actief te houden. In deze wetenschappelijke activiteit zal je een van deze enzymen, genaamd catalase, onderzoeken om erachter te komen hoe het helpt om je lichaam te beschermen tegen schade.

Achtergrond
enzymen zijn essentieel voor onze overleving. Deze eiwitten, gemaakt door onze cellen, helpen chemische stoffen in ons lichaam te transformeren en functioneren als een katalysator., Een katalysator laat reacties beginnen en laat ze sneller gebeuren, door het verhogen van de snelheid van een reactie die anders helemaal niet zou kunnen gebeuren, of zou te lang duren om het leven in stand te houden. Echter, een katalysator neemt niet deel aan de reactie zelf—dus hoe werkt dit? Elke chemische reactie heeft een minimale hoeveelheid energie nodig om het te laten gebeuren. Deze energie wordt de activeringsenergie genoemd. Hoe lager de activeringsenergie van een reactie, hoe sneller deze plaatsvindt. Als de activeringsenergie te hoog is, treedt de reactie niet op.,

enzymen kunnen de activeringsenergie van een chemische reactie verlagen door interactie met de reagentia (de chemische stoffen die de reactie uitvoeren). Elk enzym heeft een actieve plaats, dat is waar de reactie plaatsvindt. Deze plaatsen zijn als speciale zakken die in staat zijn om een chemisch molecuul te binden. De verbindingen of moleculen waarmee het enzym reageert worden hun substraten genoemd. De enzymzak heeft een speciale vorm zodat er maar één specifiek substraat aan kan binden, net zoals er maar één sleutel in een specifiek slot past., Zodra het molecuul aan het enzym is gebonden, vindt de chemische reactie plaats. Vervolgens komen de reactieproducten uit de zak en is het enzym klaar om opnieuw te beginnen met een ander substraatmolecuul.

Catalase is een veel voorkomend enzym dat voorkomt in bijna alle organismen die aan zuurstof worden blootgesteld. Het doel van catalase in levende cellen is om hen te beschermen tegen oxidatieve schade, die kan optreden wanneer cellen of andere molecules in het lichaam in contact komen met oxidatieve samenstellingen. Deze schade is een natuurlijk gevolg van reacties in je cellen., De reacties kunnen bestaan uit bijproducten zoals waterstofperoxide, die schadelijk kunnen zijn voor het lichaam, net zoals een bijproduct van een lekker vreugdevuur ongewenste rook kan zijn die je hoest of je ogen prikt. Om dergelijke schade te voorkomen, helpt het catalase-enzym deze verbindingen te verwijderen door waterstofperoxide (H2O2) op te breken in onschadelijk water en zuurstof. Wil je het catalyze enzym in actie zien? In deze activiteit ontwapent u waterstofperoxide met behulp van catalase uit gist.,of beschermende bril

Voorbereiding

• Neem een kopje en los de droge gist in ongeveer een half kopje van het warme water uit de kraan., Het water moet niet te heet zijn, maar dicht bij de lichaamstemperatuur (37 Celsius). Laat de opgeloste gist minstens vijf minuten rusten.
• gebruik de permanente marker om de resterende vier kopjes van één tot vier te etiketteren.
• voeg aan alle gelabelde bekers één theelepel afwasmiddel toe.
• naar cup one Geen verdere toevoegingen worden gedaan op dit punt.
• voordat u waterstofperoxide gebruikt, zet u uw veiligheidsbril op om uw ogen te beschermen. Voor het geval je waterstofperoxide morst, maak het schoon met een natte papieren handdoek. Als u het op uw huid krijgt, zorg er dan voor dat u het getroffen gebied met veel water spoelt.,
• voeg aan kop twee één eetlepel waterstofperoxideoplossing van 3% toe. Gebruik een verse lepel voor de waterstofperoxide.
• voeg aan kop drie twee eetlepels waterstofperoxide toe.
• voeg aan kop vier drie eetlepels waterstofperoxide toe.
• Optioneel kunt u een druppel voedselkleur toevoegen aan elk van de gelabelde cups. (U kunt voor elk een andere kleur kiezen voor een eenvoudige identificatie)

Procedure

• neem Beker Nummer één en plaats deze voor u op het werkgebied., Voeg met een verse eetlepel één eetlepel van de opgeloste gistoplossing toe aan de beker en draai deze lichtjes rond. Wat gebeurt er na het toevoegen van de gist? Zie je een reactie?
• plaats Beker nummer twee voor u en voeg opnieuw een eetlepel gistoplossing toe aan het kopje. Als je het enzym toevoegt, reageert de catalase dan met de waterstofperoxide? Kun je zien dat de reactieproducten worden gevormd?
• Voeg één eetlepel gistoplossing toe aan Beker nummer drie. Zie je dezelfde reactie plaatsvinden? Is het resultaat anders of hetzelfde in vergelijking met cup nummer twee?,
• voeg ten slotte één eetlepel gistoplossing toe aan Beker nummer vier. Ziet u meer of minder reactieproducten in vergelijking met uw vorige resultaten? Kun je het verschil verklaren?
• plaats alle vier de cups naast elkaar voor u en observeer uw resultaten. Vond de enzymatische reactie plaats in alle bekers of was er een uitzondering? Hoe zien de resultaten in elke beker er anders uit? Waarom denk je dat dit het geval is?
• neem nu Beker Nummer één en voeg een extra eetlepel van 3 procent waterstofperoxide toe aan het kopje. Draai de beker licht rond om de oplossing te mengen., Wat gebeurt er nu? Kijkend naar al je resultaten, wat denk je dat de beperkende factor is voor de catalase reactie in je kopjes?
• Extra: herhaal deze activiteit, maar voeg deze keer geen afwasmiddel toe aan alle reacties. Wat is anders als je eenmaal de afwasmiddel verwijderen? Zie je nog steeds schuimvorming?
• Extra: tot nu toe heeft u het effect waargenomen van de substraatconcentratie (H2O2) op de catalasereactie. Wat gebeurt er als je de substraatconcentratie constant houdt maar de concentratie van het enzym verandert?, Probeer verschillende hoeveelheden gistoplossing toe te voegen aan drie eetlepels waterstofperoxide, te beginnen met één theelepel. Ziet u verschillen, of doet de concentratie van catalase er niet toe in uw reactie?
• Extra: Wat gebeurt er als de omgevingsomstandigheden voor het enzym worden veranderd? Herhaal de catalase reactie maar deze keer variëren omstandigheden zoals de pH door het toevoegen van azijn (een zuur) of zuiveringszout (een base), of verander de reactietemperatuur door het verwarmen van de oplossing in de magnetron. Kunt u bepalen welke omstandigheden optimaal zijn voor de catalase reactie?, Zijn er voorwaarden die de catalase activiteit elimineren?
• Extra: kunt u andere bronnen van catalase-enzym vinden die u bij deze activiteit zou kunnen gebruiken? Onderzoek welke andere organismen, planten of cellen catalase bevatten en probeer deze te gebruiken voor uw reactie. Werken ze net zo goed als gist?

waarnemingen en resultaten
U zag waarschijnlijk veel bubbels en schuim in deze activiteit. Waarom verscheen het schuim? Wanneer het enzym catalase in contact komt met zijn substraat, waterstofperoxide, begint het af te breken in water en zuurstof., Zuurstof is een gas en wil daarom ontsnappen aan de vloeistof. Echter, de afwasmiddel dat u toegevoegd aan al uw oplossingen is in staat om de gasbellen te vangen, wat resulteert in de vorming van een stabiel schuim. Zolang er enzym en waterstofperoxide aanwezig zijn in de oplossing, gaat de reactie verder en wordt er schuim geproduceerd. Zodra een van beide verbindingen uitgeput is, stopt de productvorming. Als u geen afwasmiddel aan de reactie toevoegt, ziet u bubbels gegenereerd, maar geen stabiele schuimvorming.,

als er geen waterstofperoxide aanwezig is, kan de catalase niet functioneren, daarom had je in cup one geen bubbel-of schuimproductie moeten zien. Alleen wanneer waterstofperoxide beschikbaar is, kan de catalase reactie plaatsvinden zoals je waarschijnlijk in de andere kopjes hebt waargenomen. In feite is de catalasereactie afhankelijk van de substraatconcentratie. Als u een overmaat aan enzym maar niet genoeg substraat, de reactie zal worden beperkt door de beschikbaarheid van het substraat., Zodra u meer waterstofperoxide aan de oplossing toevoegt, zal de reactiesnelheid toenemen aangezien meer substraatmoleculen met het enzym kunnen botsen, die meer product vormen. Het resultaat is een toenemende hoeveelheid schuim geproduceerd in uw cup als u de hoeveelheid H2O2 in uw reactie te verhogen. Je had meer schuim moeten zien worden geproduceerd zodra je nog een eetlepel waterstofperoxide aan cup één hebt toegevoegd, wat zou moeten hebben geresulteerd in een vergelijkbare hoeveelheid schuim als in cup twee. Echter, op een gegeven moment zul je een substraatconcentratie bereiken waarbij het enzym verzadigd raakt en de beperkende factor wordt., In dit geval moet je meer enzym toevoegen om de reactie weer te versnellen.

vele andere factoren beïnvloeden ook de activiteit van enzymen. De meeste enzymen functioneren alleen onder optimale omgevingsomstandigheden. Als de pH of temperatuur te veel van deze voorwaarden afwijkt, vertraagt de enzymreactie aanzienlijk of werkt helemaal niet. Je zou kunnen hebben gemerkt dat bij het doen van de extra stappen in de procedure.

Cleanup
giet alle oplossingen in de gootsteen en reinig alle lepels met warm water en afwasmiddel., Veeg uw werkplek af met een natte papieren handdoek en was uw handen met water en zeep.meer om biologie voor kinderen te onderzoeken: enzymen van eendjes enzymen: de kleine moleculen die brood bakken, van Scientific American Catalase, van PDB-101 Enzyme-Catalyzed Reactions-What beà Nvloedt Their Rates?, from Science Buddies
The Liver: Helping Enzymes Help You!, van Scientific American Science Activity for All Ages!, van Science Buddies

deze activiteit werd u aangeboden in samenwerking met Science Buddies