eiwitmoleculen voeren veel belangrijke taken uit in levende systemen. Het belangrijkst, is de meerderheid van proteã NEN vrij specifiek over welke taak zij uitvoeren. De eiwitstructuur is wat deze specificiteit dicteert, en de driedimensionale (tertiaire) structuur is bijzonder belangrijk., Wanneer deze specifieke driedimensionale structuur wordt verstoord, verliest het eiwit zijn functionaliteit en wordt gezegd dat het denaturatie heeft ondergaan.
de interacties , zoals waterstofbindingen, die de tertiaire structuur van eiwitten bepalen, zijn niet zo sterk als covalente chemische bindingen. Omdat deze interacties vrij zwak zijn, kunnen ze worden verstoord met relatief bescheiden stress.
als een oplossing die een eiwit bevat wordt verhit, zal deze een temperatuur bereiken waarbij eigenschappen zoals viscositeit of de absorptie van ultraviolet (UV) licht abrupt zullen veranderen., Deze temperatuur wordt de smelttemperatuur van het eiwit genoemd (omdat de meting analoog is aan die voor het smelten van een vaste stof). De smelttemperatuur varieert voor verschillende proteã nen, maar temperaturen boven 41°C (105.8°F) zullen de interactie in vele proteã nen breken en denatureren hen. Deze temperatuur is niet veel hoger dan de normale lichaamstemperatuur (37°C of 98.6°F), dus dit feit laat zien hoe gevaarlijk een hoge koorts kan zijn.
een bekend voorbeeld van door warmte veroorzaakte denaturatie zijn de veranderingen die worden waargenomen in het albumine-eiwit van eiwitten wanneer deze worden gekookt., Wanneer een ei eerst opengebarsten wordt, zijn de “blanken” doorschijnend en vloeibaar (ze stromen als een vloeistof), maar bij verhitting verharden ze en worden Wit. De verandering in viscositeit en kleur is een indicatie dat de eiwitten zijn gedenatureerd.
andere factoren dan warmte kunnen ook eiwitten denatureren. De veranderingen in pH beà nvloeden de chemie van aminozuurresiduen en kunnen tot denaturatie leiden. Waterstofbinding gaat vaak gepaard met deze zijdelingse veranderingen., Protonatie van de aminozuurresiduen (wanneer een zuur Proton H + zich hecht aan een enkel paar elektronen op een stikstof) verandert of ze al dan niet deelnemen aan de waterstofbinding, zodat een verandering in de pH een eiwit kan denatureren.
veranderingen in zoutconcentratie kunnen ook eiwitten denatureren, maar deze effecten hangen af van verschillende factoren, waaronder de identiteit van het zout. Sommige zouten, zoals ammoniumsulfaat, hebben de neiging om eiwitstructuren te stabiliseren en de smelttemperatuur te verhogen. Anderen, zoals calciumchloride, destabiliseren eiwitten en verlagen de smelttemperatuur en worden chaotropic genoemd. De zouten in deze categorie kunnen ook in het laboratorium worden gebruikt om proteã nen te helpen zuiveren die worden bestudeerd, door hun oplosbaarheid te verminderen en hen te veroorzaken aan “zout uit.”