Transport av oksygen

Oksygen er lite løselig i plasma, slik at mindre enn 2 prosent av oksygen blir transportert oppløst i plasma. Det store flertallet av oksygen som er bundet til hemoglobin, et protein som finnes i røde celler. Hemoglobin er sammensatt av fire jern-holdige ring strukturer (emaer) kjemisk bundet til et stort protein (globin). Hver oksygenrike kan binde og så slipper en oksygen-molekyl. Nok hemoglobin er tilstede i normal menneskelig blod for å tillate transport av ca 0,2 milliliter oksygen per milliliter blod., Mengden av oksygen som er bundet til hemoglobin er avhengig av partialtrykket av oksygen i lungene som blod er utsatt. Kurven som representerer innholdet av oksygen i blodet på ulike delvis presset av oksygen, kalt oksygen-dissosiasjon-kurven er en karakteristiske S-form, fordi binding av oksygen til en oksygenrike påvirker evnen til å binde oksygen til andre strykejern nettsteder. I alveoler på havet, partialtrykket av oksygen er tilstrekkelig til å binde oksygen hovedsak alle tilgjengelige strykejern nettsteder på hemoglobin-molekylet.,

Ikke alle av oksygen transporteres i blodet er overført til vev celler. Mengden av oksygen som ble hentet ut av cellene er avhengig av deres rate av det totale energiforbruket. På resten, venøse blodet tilbake til lungene fortsatt inneholder 70 til 75 prosent av oksygen som var til stede i arterielt blod; dette reservatet er tilgjengelige for å møte økt oksygen krav. Under ekstrem øvelse mengden av oksygen igjen i venøse blodet synker til 10 til 25 prosent., På den bratteste delen av oksygen-dissosiasjon-kurve (delen mellom 10 og 40 millimeter kvikksølv partialtrykket), en relativt liten nedgang i partialtrykket av oksygen i blodet er forbundet med relativt store utslipp av bundet oksygen.

Hemoglobin som binder ikke bare til oksygen, men til andre stoffer, slik som hydrogen ioner (som bestemmer surhetsgraden eller pH-verdien i blodet), karbondioksid, og 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG; en salt i røde blodceller som spiller en rolle i frigjørende oksygen fra hemoglobin i perifer sirkulasjon)., Disse stoffene ikke binder seg til hemoglobin i oksygen-bindende områder. Men, med binding av oksygen, endringer i strukturen av hemoglobin-molekylet oppstår som kan påvirke dens evne til å binde andre gasser eller stoffer. I motsatt fall, binding av disse stoffene til hemoglobin påvirker affinitet av hemoglobin for oksygen. (Affinitet betegner tendensen av molekyler av ulike arter å binde seg til hverandre.) Øker i hydrogen ioner, karbondioksid, eller 2,3-DPG redusere affinitet av hemoglobin for oksygen, og oksygen-dissosiasjon-kurven skifter til høyre., På grunn av dette redusert affinitet, økt partialtrykket av oksygen er nødvendig for å binde en gitt mengde oksygen til hemoglobin. En push mot høyre skift i kurven som er tenkt å være til nytte i å avgi oksygen til vev når behovene er store i forhold til oksygentilførsel, som oppstår med anemi eller ekstrem trening. Reduksjoner i normale konsentrasjoner av hydrogen ioner, karbondioksid, og 2,3-DPG resultere i en økt affinitet av hemoglobin for oksygen, og kurven er forskjøvet til venstre., Dette vekt øker oksygen binding til hemoglobin på et gitt partialtrykket av oksygen og er antatt å være gunstig hvis tilgjengeligheten av oksygen er redusert, som oppstår i ekstrem høyde.

temperaturendringer påvirker oksygen-dissosiasjon kurve på samme måte. En økning i temperaturen skifter kurven til høyre (redusert affinitet, forbedret utslipp av oksygen), en nedgang i temperaturen skifter kurven til venstre (økt affinitet)., Den utvalg av kropps-temperaturen vanligvis oppstått i mennesker er relativt smale, slik at temperatur-tilhørende endringer i oksygen affinitet har liten fysiologisk betydning.