Dette kapitlet fokuserer på dagens fremgang i krystallografisk studier av nøytral lipases og virkningen av disse studiene har på forståelse av struktur-funksjon sammenhenger i lipolytic enzymer. Lipid metabolisme begynner med et måltid, og etter en foreløpig fordøyelsen i magen, mage innholdet er sprøytet inn i tarmen hvor kosttilskudd lipider kombinere med galle sekresjon å danne en emulsjon som gir en stor kalles lipid-vandige grensesnitt der lipases kan handle., Triglyserid hydrolyse er utført i hovedsak av bukspyttkjertelen lipase, som sammen med colipase, binder seg til grensesnitt der den har tilgang til lipid. Den tredimensjonale struktur av dette enzymet, så vel som strukturer av flere fungal lipases er beskrevet. Den strukturelle grunnlag av enzymatisk hydrolyse av ester bond og aktivering av lipases på en olje/vann-grensesnitt er fokusert. Mulige relasjoner mellom lipases og andre serin hydrolases er diskutert i sammenheng med strukturelle sammenligninger., Kapitlet beskriver også tilgjengelig for øyeblikket strukturelle database og gir en fasinerende innsikt i mekanismen av interfacial aktivering og ester bond hydrolyse av denne gruppen av lipases.