산소의 수송

산소 녹 플라즈마에서,그래서는 더 적은 2%이상의 산소 운반 용해서는 플라즈마입니다. 산소의 대부분은 적혈구 내에 포함 된 단백질 인 헤모글로빈에 결합되어 있습니다. 헤모글로빈은 큰 단백질(글로빈)에 화학적으로 결합 된 4 개의 철 함유 고리 구조(헴)로 구성됩니다. 각 철 원자는 결합 한 다음 산소 분자를 방출 할 수 있습니다. 정상적인 인간의 혈액에 충분한 헤모글로빈이 존재하여 혈액 1 밀리리터 당 약 0.2 밀리리터의 산소를 운반 할 수 있습니다., 헤모글로빈에 결합 된 산소의 양은 혈액이 노출되는 폐의 산소 분압에 따라 달라집니다. 곡선을 나타내는 내용에 있는 산소의 혈액에서 다양한 부분의 압력이 산소라고 하는 산소 분리,곡선은 특이한 S-모양이기 때문에 바인딩의 산소 중 하나에 철 원자는 능력에 영향을 미친의 산소 바인딩 기타 철 사이트입니다. 폐 포 바다에서 수준의 부분 압력 산소가 충분한 산소 바인딩 기본적으로 사용 가능한 모든 철 사이트에서 헤모글로빈 분자입니다.,

헤모글로빈

헤모글로빈은 단백질의 폴리펩타이드 체인(α1,α2,β1,2). 각 사슬은 철 원자에 부착 된 포르피린(유기 고리 형 화합물)으로 구성된 헴 그룹에 부착됩니다. 이러한 철-포피린 복합체 좌표계에 산소 분자 역 능력 직접 관련된 역할의 헤모글로빈에서는 산소 운송에서의 혈액입니다.

Encyclopædia Britannica,Inc.,

하지 않는 모든 산소의 운송에서의 혈액은 전송하는 조직은 세포입니다. 세포에 의해 추출되는 산소의 양은 에너지 소비 속도에 달려 있습니다. 에 휴식,정맥 혈액 반환 폐전을 포함 70 75 퍼센트는 산소의 존재하에서 동맥혈;이를 예약할 수 있을 만족 증가하는 산소 요구합니다. 극단적 인 운동을하는 동안 정맥혈에 남아있는 산소의 양은 10~25%로 감소합니다., 에서 가파른 부분의 산소 분리 곡선(부분을 10~40 밀리미터의 수은 부분적인 압),상대적으로 작은 하락에 부분적인 압력 산소의 혈액에서 관련 상대적으로 큰 릴리스의 산소 바인딩.

헤모글로빈에 바인딩하지만 산지는 다른 물질과 같은 수소이온(을 결정하는 산성 또는 pH,혈액),이산화탄소 및 2,3-diphosphoglycerate(2,3-DPG;소금 적혈구에서는 역할을 해방에서 산소 헤모글로빈에서는 주변의 순환)., 이 물질들은 산소 결합 부위의 헤모글로빈에 결합하지 않습니다. 그러나 바인딩의 산소,구조의 변화는 헤모글로빈 분자 발생에 영향을 미치는할 수 있는 기타 가스 또는 물질이다. 반대로,헤모글로빈에 대한 이들 물질의 결합은 산소에 대한 헤모글로빈의 친 화성에 영향을 미친다. (친화력은 서로 다른 종의 분자가 서로 결합하는 경향을 나타냅니다.)에서 증가 수소이온,이산화탄소,또는 2,3-DPG 줄이 선호도의 헤모글로빈은 산소,산소 분리 곡선으로 이동하여 오른쪽에 있습니다., 이 감소 된 친 화성 때문에,주어진 양의 산소를 헤모글로빈에 결합시키기 위해 산소의 증가 된 분압이 필요하다. 오른쪽으로 이동의 곡선을 생각하는 혜택의 수에서 산소를 방출을 조직할 때 필요한 관계에서 산소 전달,발생 빈혈 또는 극단적 운동입니다. 감소 농도가 정상의 수소이온,이산화탄소 및 2,3-DPG 결과로서 증가한 선호도의 헤모글로빈은 산소,그리고 곡선은 왼쪽으로 이동., 이 변위가 증가하는 산소 바인딩 헤모글로빈에서는 산소의 부분 압력과가 도움이 될 생각하는 경우의 산소의 가용성,감소로 발생하는 극한 고도를 높일 수 있습니다.

온도 변화는 산소-해리 곡선에 유사하게 영향을 미친다. 온도의 증가가 관계에 변화를 가져옵니다 오른쪽에(친화력을 감소,향상된 릴리스의 산소);감소에 온도의 관계에 변화를 가져옵니다 왼쪽에(증가한 선호도)., 범위 몸의 온도는 일반적으로 발생하는 인간은 비교적 좁은,그래서 그 온도 관련되는 변경하에서 산소를 선호도가 작은 생리 중요합니다.

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