molecole di Proteina svolgere molti compiti importanti nei sistemi viventi. Più importante, la maggior parte delle proteine è abbastanza specifica su quale compito svolgono. La struttura proteica è ciò che detta questa specificità e la struttura tridimensionale (terziaria) è particolarmente importante., Quando questa specifica struttura tridimensionale viene interrotta, la proteina perde la sua funzionalità e si dice che abbia subito denaturazione.
Le interazioni, come il legame idrogeno , che dettano la struttura terziaria delle proteine non sono forti come i legami chimici covalenti. Poiché queste interazioni sono piuttosto deboli, possono essere interrotte con stress relativamente modesti.
Se una soluzione contenente una proteina viene riscaldata, raggiungerà una temperatura alla quale proprietà come la viscosità o l’assorbimento della luce ultravioletta (UV) cambieranno bruscamente., Questa temperatura è chiamata temperatura di fusione della proteina (perché la misurazione è analoga a quella fatta per la fusione di un solido). La temperatura di fusione varia per diverse proteine, ma temperature superiori a 41°C (105,8°F) romperanno le interazioni in molte proteine e le denatureranno. Questa temperatura non è molto più alta della normale temperatura corporea (37°C o 98,6°F), quindi questo fatto dimostra quanto possa essere pericolosa una febbre alta.
Un esempio familiare di denaturazione causata dal calore sono i cambiamenti osservati nella proteina di albumina degli albumi quando sono cotti., Quando un uovo viene aperto per la prima volta, i “bianchi” sono traslucidi e gocciolanti (fluiscono come un liquido), ma dopo il riscaldamento si induriscono e diventano bianchi. Il cambiamento di viscosità e colore è un’indicazione che le proteine sono state denaturate.
Fattori diversi dal calore possono anche denaturare le proteine. I cambiamenti nel pH influenzano la chimica dei residui di aminoacidi e possono portare alla denaturazione. Legame idrogeno spesso comporta questi cambiamenti laterali., La protonazione dei residui amminoacidici (quando un protone acido H + si attacca a una coppia solitaria di elettroni su un azoto) cambia se partecipano o meno al legame dell’idrogeno, quindi un cambiamento nel pH può denaturare una proteina.
I cambiamenti nella concentrazione del sale possono anche denaturare le proteine, ma questi effetti dipendono da diversi fattori tra cui l’identità del sale. Alcuni sali, come il solfato di ammonio, tendono a stabilizzare le strutture proteiche e aumentare la temperatura di fusione. Altri, come il cloruro di calcio, destabilizzano le proteine e abbassano la temperatura di fusione e sono chiamati chaotropic. I sali di questa categoria possono anche essere utilizzati in laboratorio per aiutare a purificare le proteine che vengono studiate, abbassando la loro solubilità e facendole “salare”.”