Sauerstofftransport

Sauerstoff ist im Plasma schlecht löslich, so dass weniger als 2 Prozent Sauerstoff im Plasma gelöst transportiert werden. Der überwiegende Teil des Sauerstoffs ist an Hämoglobin gebunden, ein Protein, das in roten Zellen enthalten ist. Hämoglobin besteht aus vier eisenhaltigen Ringstrukturen (Häm), die chemisch an ein großes Protein (Globin) gebunden sind. Jedes Eisenatom kann binden und dann ein Sauerstoffmolekül freisetzen. Im normalen menschlichen Blut ist genügend Hämoglobin vorhanden, um den Transport von etwa 0,2 Milliliter Sauerstoff pro Milliliter Blut zu ermöglichen., Die an Hämoglobin gebundene Sauerstoffmenge hängt vom Sauerstoffpartialdruck in der Lunge ab, dem Blut ausgesetzt ist. Die Kurve, die den Sauerstoffgehalt im Blut bei verschiedenen Sauerstoffpartialdrücken darstellt und als Sauerstoff-Dissoziationskurve bezeichnet wird, ist eine charakteristische S-Form, da die Bindung von Sauerstoff an ein Eisenatom die Fähigkeit von Sauerstoff beeinflusst, an andere Eisenstellen zu binden. In Alveolen auf Meereshöhe reicht der Sauerstoffpartialdruck aus, um Sauerstoff an im Wesentlichen alle verfügbaren Eisenstellen auf dem Hämoglobinmolekül zu binden.,

Nicht der gesamte im Blut transportierte Sauerstoff wird auf die Gewebezellen übertragen. Die Menge an Sauerstoff, die von den Zellen extrahiert wird, hängt von ihrem Energieverbrauch ab. Im Ruhezustand enthält venöses Blut, das in die Lunge zurückkehrt, immer noch 70 bis 75 Prozent des Sauerstoffs, der im arteriellen Blut vorhanden war; Diese Reserve steht zur Verfügung, um den erhöhten Sauerstoffbedarf zu decken. Bei extremer Belastung sinkt die im venösen Blut verbleibende Sauerstoffmenge auf 10 bis 25 Prozent., Am steilsten Teil der Sauerstoff-Dissoziationskurve (dem Abschnitt zwischen 10 und 40 Millimeter Quecksilberpartialdruck) ist eine relativ geringe Abnahme des Sauerstoffpartialdrucks im Blut mit einer relativ großen Freisetzung von gebundenem Sauerstoff verbunden.

Hämoglobin bindet nicht nur an Sauerstoff, sondern auch an andere Substanzen wie Wasserstoffionen (die den Säuregehalt oder pH-Wert des Blutes bestimmen), Kohlendioxid und 2,3-Diphosphoglycerat (2,3-DPG; ein Salz in roten Blutkörperchen, das eine Rolle bei der Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin im peripheren Kreislauf spielt)., Diese Substanzen binden an den Sauerstoffbindungsstellen nicht an Hämoglobin. Mit der Bindung von Sauerstoff treten jedoch Veränderungen in der Struktur des Hämoglobinmoleküls auf, die seine Fähigkeit beeinflussen, andere Gase oder Substanzen zu binden. Umgekehrt beeinflusst die Bindung dieser Substanzen an Hämoglobin die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff. (Affinität bezeichnet die Tendenz von Molekülen verschiedener Spezies, sich aneinander zu binden.) Erhöht Wasserstoffionen, Kohlendioxid oder 2,3-DPG verringern die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff, und die Sauerstoff-Dissoziationskurve verschiebt sich nach rechts., Aufgrund dieser verminderten Affinität ist ein erhöhter Sauerstoffpartialdruck erforderlich, um eine gegebene Sauerstoffmenge an Hämoglobin zu binden. Es wird angenommen, dass eine Verschiebung der Kurve nach rechts von Vorteil ist, wenn Sauerstoff an das Gewebe abgegeben wird, wenn der Bedarf in Bezug auf die Sauerstoffzufuhr groß ist, wie dies bei Anämie oder extremem Training der Fall ist. Reduktionen der normalen Konzentrationen von Wasserstoffionen, Kohlendioxid und 2,3-DPG führen zu einer erhöhten Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff, und die Kurve wird nach links verschoben., Diese Verschiebung erhöht die Sauerstoffbindung an Hämoglobin bei jedem gegebenen Sauerstoffpartialdruck und wird als vorteilhaft angesehen, wenn die Verfügbarkeit von Sauerstoff verringert wird, wie dies in extremer Höhe der Fall ist.

Temperaturänderungen beeinflussen die Sauerstoff-Dissoziationskurve ähnlich. Eine Erhöhung der Temperatur verschiebt die Kurve nach rechts (verminderte Affinität; verstärkte Freisetzung von Sauerstoff); Eine Abnahme der Temperatur verschiebt die Kurve nach links (erhöhte Affinität)., Der Bereich der Körpertemperatur, der normalerweise beim Menschen auftritt, ist relativ eng, so dass temperaturassoziierte Veränderungen der Sauerstoffaffinität wenig physiologische Bedeutung haben.