transportul oxigenului

oxigenul este slab solubil în plasmă, astfel încât mai puțin de 2% din oxigen este transportat dizolvat în plasmă. Marea majoritate a oxigenului este legată de hemoglobină, o proteină conținută în celulele roșii. Hemoglobina este compusă din patru structuri inelare care conțin fier (hemes) legate chimic de o proteină mare (globină). Fiecare atom de fier se poate lega și apoi eliberează o moleculă de oxigen. Hemoglobina suficientă este prezentă în sângele uman normal pentru a permite transportul a aproximativ 0,2 mililitri de oxigen pe mililitru de sânge., Cantitatea de oxigen legată de hemoglobină depinde de presiunea parțială a oxigenului din plămân la care este expus sângele. Curba reprezentând conținutul de oxigen din sânge la diferite presiuni parțiale ale oxigenului, numită curba de disociere a oxigenului, este o formă S caracteristică, deoarece legarea oxigenului la un atom de fier influențează capacitatea oxigenului de a se lega de alte site-uri de fier. În alveolele la nivelul mării, presiunea parțială a oxigenului este suficientă pentru a lega oxigenul de toate locurile de fier disponibile pe molecula de hemoglobină.,

nu tot oxigenul transportat în sânge este transferat în celulele țesutului. Cantitatea de oxigen extrasă de celule depinde de rata lor de consum de energie. În repaus, sângele venos care se întoarce în plămâni conține încă 70 până la 75% din oxigenul prezent în sângele arterial; Această rezervă este disponibilă pentru a satisface cerințele crescute de oxigen. În timpul exercițiilor extreme, cantitatea de oxigen rămasă în sângele venos scade la 10 până la 25%., La cea mai abruptă parte a curbei de disociere a oxigenului (porțiunea cuprinsă între 10 și 40 milimetri de presiune parțială a mercurului), o scădere relativ mică a presiunii parțiale a oxigenului din sânge este asociată cu o eliberare relativ mare de oxigen legat.hemoglobina se leagă nu numai de oxigen, ci și de alte substanțe, cum ar fi ionii de hidrogen (care determină aciditatea sau pH-ul sângelui), dioxidul de carbon și 2,3-difosfogliceratul (2,3-DPG; o sare din globulele roșii care joacă un rol în eliberarea oxigenului din hemoglobină în circulația periferică)., Aceste substanțe nu se leagă de hemoglobină la locurile de legare a oxigenului. Cu toate acestea, cu legarea oxigenului, apar modificări în structura moleculei de hemoglobină care afectează capacitatea sa de a lega alte gaze sau substanțe. În schimb, legarea acestor substanțe la hemoglobină afectează afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. (Afinitatea denotă tendința moleculelor diferitelor specii de a se lega una de cealaltă.) Creșterile ionilor de hidrogen, dioxidului de carbon sau 2,3-DPG scad afinitatea hemoglobinei pentru oxigen, iar curba de disociere a oxigenului se deplasează spre dreapta., Din cauza acestei afinități scăzute, este necesară o presiune parțială crescută a oxigenului pentru a lega o anumită cantitate de oxigen la hemoglobină. O deplasare spre dreapta a curbei este considerată a fi benefică în eliberarea oxigenului în țesuturi atunci când nevoile sunt mari în ceea ce privește livrarea de oxigen, așa cum se întâmplă cu anemia sau exercițiile extreme. Reducerea concentrațiilor normale de ioni de hidrogen, dioxid de carbon și 2,3-DPG are ca rezultat o afinitate crescută a hemoglobinei pentru oxigen, iar curba este deplasată spre stânga., Această deplasare crește legarea oxigenului la hemoglobină la orice presiune parțială a oxigenului și se crede că este benefică dacă disponibilitatea oxigenului este redusă, așa cum se întâmplă la altitudine extremă.schimbările de temperatură afectează în mod similar curba de disociere a oxigenului. O creștere a temperaturii schimbă curba spre dreapta (afinitate scăzută; eliberare sporită de oxigen); o scădere a temperaturii schimbă curba spre stânga (afinitate crescută)., Intervalul temperaturii corpului întâlnit de obicei la om este relativ îngust, astfel încât modificările asociate temperaturii în afinitatea oxigenului au o importanță fiziologică mică.