酸素は血漿中に難溶性であるため、2%未満の酸素が血漿中に溶解して輸送される。 酸素の大半はヘモグロビン、赤い細胞の内で含まれている蛋白質に区切られます。 ヘモグロビンは、大きなタンパク質(グロビン)に化学的に結合した四つの鉄containing有環構造(ヘム)から構成されています。 各鉄原子は結合し、酸素分子を放出することができる。 十分なヘモグロビンは正常な人間の血に血のミリリットルごとの酸素の約0.2ミリリットルの輸送を可能にするためにあります。, ヘモグロビンに結合した酸素の量は、血液が曝露される肺内の酸素の分圧に依存する。 酸素解離曲線と呼ばれる酸素の様々な分圧で血液中の酸素の含有量を表す曲線は、ある鉄原子への酸素の結合が他の鉄部位に結合する酸素の能力に影響を及ぼすため、特徴的なS字型である。 海面の肺胞では、酸素の分圧は、ヘモグロビン分子上の本質的に全ての利用可能な鉄部位に酸素を結合するのに十分である。,
血液中に輸送される酸素のすべてが組織細胞に転送されるわけではない。 細胞によって抽出される酸素の量は、それらのエネルギー消費速度に依存する。 安静時には、肺に戻る静脈血には、動脈血中に存在した酸素の70-75%が依然として含まれています。 極度な練習の間に静脈血に残る量の酸素は10から25パーセントに減ります。, 酸素解離曲線の最も急な部分(水銀分圧の10-40ミリメートルの間の部分)では、血液中の酸素分圧の比較的小さな低下は、結合した酸素の比較的大きな放出
ヘモグロビンは、酸素だけでなく、水素イオン(血液の酸性度またはpHを決定する)、二酸化炭素、2,3-二ホスホグリセリン酸(2,3-DPG;末梢循環におけるヘモグロビンから酸素を遊離させる役割を果たす赤血球の塩)などの他の物質に結合する。, これらの物質は、酸素結合部位でヘモグロビンに結合しない。 しかしながら、酸素の結合により、他のガスまたは物質に結合する能力に影響を及ぼすヘモグロビン分子の構造の変化が起こる。 逆に、結合のこれらの物質へのヘモグロビンに影響することにより、その親和性のヘモグロビンの酸素. (親和性は、異なる種の分子が互いに結合する傾向を示す。)水素イオン、二酸化炭素、または2,3-DPGの増加は、酸素に対するヘモグロビンの親和性を低下させ、酸素解離曲線は右にシフトする。, この親和性の低下のために、所与の量の酸素をヘモグロビンに結合するためには、酸素の分圧の増加が必要である。 カーブの右方向の転位は貧血症か極度な練習と起こるように必要性が酸素配達に関連して大きいときティッシュに酸素を解放することの利点であると考えられます。 水素イオン、二酸化炭素および2,3-DPGの正常な集中の減少は酸素のためのヘモグロビンの高められた類縁で起因し、カーブは左に移ります。, この変位は、酸素の任意の与えられた分圧でヘモグロビンへの酸素結合を増加させ、極端な高度で起こるように、酸素の利用可能性が低下する場合に有益であると考えられている。
温度変化は同様に酸素解離曲線に影響を与える。 温度の上昇は、曲線を右にシフトさせる(親和性の低下;酸素の放出の増加);温度の低下は、曲線を左にシフトさせる(親和性の増加)。, ヒトで通常encountered遇される体温の範囲は比較的狭いので、酸素親和性の温度に関連した変化はほとんど生理学的重importanceを有しない。