az oxigén rosszul oldódik a plazmában, így az oxigén kevesebb mint 2% – át a plazmában oldva szállítják. Az oxigén túlnyomó többsége a hemoglobinhoz kötődik, amely a vörösvértestekben található fehérje. A Hemoglobin négy vastartalmú gyűrűstruktúrából (hemes) áll, amelyek kémiailag egy nagy fehérjéhez (globin) vannak kötve. Minden vasatom képes megkötni, majd felszabadítani egy oxigénmolekulát. Elegendő hemoglobin van jelen a normál emberi vérben ahhoz, hogy a vér milliliterenként körülbelül 0, 2 milliliter oxigént szállítson., A hemoglobinhoz kötött oxigén mennyisége függ az oxigén részleges nyomásától a tüdőben, amelyre a vér ki van téve. A vér oxigéntartalmát különböző oxigén parciális nyomáson reprezentáló görbe, amelyet oxigén-disszociációs görbének neveznek, jellemző S-alak, mivel az oxigén egy vasatomhoz való kötődése befolyásolja az oxigén képességét más vashelyekhez való kötődéshez. A tengeri alveolákban az oxigén részleges nyomása elegendő ahhoz, hogy az oxigént a hemoglobin molekula lényegében minden rendelkezésre álló vashelyéhez kösse.,
Encyclopædia Britannica, Inc.,
a vérben szállított összes oxigén nem kerül át a szövetsejtekbe. A sejtek által extrahált oxigén mennyisége az energiafelhasználás mértékétől függ. Nyugalmi állapotban a tüdőbe visszatérő vénás vér még mindig az artériás vérben jelen lévő oxigén 70-75% – át tartalmazza; ez a tartalék rendelkezésre áll a megnövekedett oxigénigény kielégítésére. A szélsőséges testmozgás során a vénás vérben maradt oxigén mennyisége 10-25 százalékra csökken., Az oxigén-disszociációs görbe legmeredekebb részén (a higany parciális nyomásának 10-40 milliméteres része) az oxigén parciális nyomásának viszonylag kis csökkenése a vérben viszonylag nagy kötött oxigén felszabadulásával jár.
a Hemoglobin köti nem csak oxigén de más anyagok, mint pl. a hidrogén ionok (amely meghatározza a savasság, vagy a pH-érték, a vér), szén-dioxid, illetve 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG; só a vörös vérsejtek, hogy szerepet játszik a felszabadító oxigén a hemoglobin a perifériás keringés)., Ezek az anyagok nem kötődnek a hemoglobinhoz az oxigénkötő helyeken. Az oxigén kötésével azonban a hemoglobin molekula szerkezetében változások következnek be, amelyek befolyásolják más gázok vagy anyagok kötődésének képességét. Ezzel szemben ezeknek az anyagoknak a hemoglobinhoz való kötődése befolyásolja a hemoglobin oxigén affinitását. (Az affinitás azt a tendenciát jelöli, hogy a különböző fajok molekulái egymáshoz kötődnek.) A hidrogénionok, a szén-dioxid vagy a 2,3-DPG növekedése csökkenti a hemoglobin affinitását az oxigénhez, az oxigén-disszociációs görbe jobbra tolódik., Ennek a csökkent affinitásnak köszönhetően az oxigén fokozott parciális nyomása szükséges ahhoz, hogy egy adott mennyiségű oxigént a hemoglobinhoz kössön. Úgy gondolják, hogy a görbe jobb oldali eltolódása előnyös az oxigén felszabadításában a szövetekbe, amikor az igények nagyszerűek az oxigénszállításhoz képest, mint az anémia vagy a szélsőséges testmozgás esetén. A hidrogénionok, a szén-dioxid és a 2,3-DPG normál koncentrációjának csökkenése a hemoglobin oxigén iránti affinitásának növekedését eredményezi, a görbe balra tolódik., Ez az elmozdulás növeli a hemoglobinhoz kötődő oxigént az oxigén adott parciális nyomásán, és úgy gondolják, hogy előnyös, ha az oxigén rendelkezésre állása csökken, mint a szélsőséges magasságban.
a hőmérsékletváltozások hasonlóan befolyásolják az oxigén-disszociációs görbét. A hőmérséklet emelkedése jobbra tolja a görbét (csökkent affinitás; fokozott oxigén felszabadulás); a hőmérséklet csökkenése a görbét balra tolja (fokozott affinitás)., Az emberekben általában előforduló testhőmérséklet tartománya viszonylag keskeny, így az oxigén affinitással járó hőmérséklet-változásoknak kevés fiziológiai jelentősége van.