Fehérje molekulák végeznek sok fontos feladatokat az élő rendszerek. A legfontosabb, hogy a fehérjék többsége meglehetősen specifikus, hogy melyik feladatot végzi. A fehérje szerkezete diktálja ezt a specifitást, a háromdimenziós (tercier) szerkezet pedig különösen fontos., Amikor ez a specifikus háromdimenziós szerkezet megszakad, a fehérje elveszíti funkcionalitását, és azt mondják, hogy denaturáláson ment keresztül.
a fehérjék tercier szerkezetét meghatározó kölcsönhatások, például a hidrogénkötés nem olyan erősek , mint a kovalens kémiai kötések. Mivel ezek a kölcsönhatások meglehetősen gyengék, viszonylag szerény feszültségekkel megszakíthatók.
Ha egy fehérjét tartalmazó oldatot melegítenek, akkor olyan hőmérsékletet ér el, amelyen az olyan tulajdonságok, mint a viszkozitás vagy az ultraibolya (UV) fény felszívódása hirtelen megváltozik., Ezt a hőmérsékletet a fehérje olvadási hőmérsékletének nevezik (mivel a mérés hasonló a szilárd anyag olvadásához). Az olvadási hőmérséklet különböző fehérjékben változik, de a 41°C (105,8°F) feletti hőmérséklet számos fehérje kölcsönhatását megtöri és denaturálja. Ez a hőmérséklet nem sokkal magasabb, mint a normál testhőmérséklet (37°C vagy 98,6°F), így ez a tény azt mutatja, hogy mennyire veszélyes lehet a magas láz.
a hő okozta denaturáció ismerős példája a tojásfehérje albuminfehérjében a főzés során megfigyelt változások., Amikor egy tojást először feltörnek, a” fehérek ” áttetszőek és folyékonyak (folyadékként áramlanak), de melegítéskor megkeményednek és fehérekké válnak. A viszkozitás és a színváltozás azt jelzi, hogy a fehérjéket denaturálták.
a hőtől eltérő tényezők is denaturálhatják a fehérjéket. A pH változása befolyásolja az aminosavmaradékok kémiáját, és denaturáláshoz vezethet. A hidrogénkötés gyakran magában foglalja ezeket az oldalsó változásokat., Az aminosav-maradékok protonációja (amikor egy savas proton H + egy nitrogénen egy magányos elektronpárhoz kapcsolódik) megváltoztatja, hogy részt vesznek-e a hidrogénkötésben, így a pH változása egy fehérjét denaturálhat.
a sókoncentráció változásai is denaturálhatják a fehérjéket, de ezek a hatások számos tényezőtől függenek, beleértve a só azonosságát is. Egyes sók, mint például az ammónium-szulfát, hajlamosak stabilizálni a fehérjeszerkezeteket és növelni az olvadási hőmérsékletet. Mások, mint például a kalcium-klorid, destabilizálják a fehérjéket, csökkentik az olvadási hőmérsékletet, és chaotrópnak nevezik. Az ebbe a kategóriába tartozó sók a laboratóriumban is felhasználhatók a vizsgált fehérjék tisztítására, oldhatóságuk csökkentésével és “sózásuk” előidézésével.”