le Transport de l’oxygène

l’Oxygène est peu soluble dans le plasma, de sorte que moins de 2% de l’oxygène est transporté dissous dans le plasma. La grande majorité de l’oxygène est lié à l’hémoglobine, une protéine contenue dans les globules rouges. L’hémoglobine est composée de quatre structures annulaires contenant du fer (hèmes) liées chimiquement à une grande protéine (globine). Chaque atome de fer peut se lier puis libérer une molécule d’oxygène. Suffisamment d’hémoglobine est présente dans le sang humain normal pour permettre le transport d’environ 0,2 millilitre d’oxygène par millilitre de sang., La quantité d’oxygène liée à l’hémoglobine dépend de la pression partielle d’oxygène dans le poumon auquel le sang est exposé. La courbe représentant la teneur en oxygène dans le sang à diverses pressions partielles d’oxygène, appelée courbe de dissociation de l’oxygène, est une forme en S caractéristique car la liaison de l’oxygène à un atome de fer influence la capacité de l’oxygène à se lier à d’autres sites de fer. Dans les alvéoles au niveau de la mer, la pression partielle de l’oxygène est suffisante pour lier l’oxygène à essentiellement tous les sites de fer disponibles sur la molécule d’hémoglobine.,

hémoglobine

de l’Hémoglobine est une protéine constituée de quatre chaînes polypeptidiques (α1, α2, β1 et β2). Chaque chaîne est attachée à un groupe hème composé de porphyrine (un composé organique annulaire) attaché à un atome de fer. Ces complexes fer-porphyrine coordonnent les molécules d’oxygène de manière réversible, une capacité directement liée au rôle de l’hémoglobine dans le transport de l’oxygène dans le sang.

Encyclopædia Britannica, Inc.,

tout l’oxygène transporté dans le sang n’est pas transféré aux cellules tissulaires. La quantité d’oxygène extraite par les cellules dépend de leur taux de dépense énergétique. Au repos, le sang veineux qui retourne dans les poumons contient encore 70 à 75% de l’oxygène présent dans le sang artériel; cette réserve est disponible pour répondre à une demande accrue en oxygène. Pendant l’exercice extrême la quantité d’oxygène restant dans le sang veineux diminue à 10 à 25 pour cent., À la partie la plus abrupte de la courbe de dissociation de l’oxygène (la partie comprise entre 10 et 40 millimètres de pression partielle de mercure), une baisse relativement faible de la pression partielle de l’oxygène dans le sang est associée à une libération relativement importante d’oxygène lié.

L’hémoglobine se lie non seulement à l’oxygène, mais à d’autres substances telles que les ions hydrogène (qui déterminent l’acidité, ou pH, du sang), le dioxyde de carbone et le 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG; un sel dans les globules rouges qui joue un rôle dans la libération de l’oxygène de l’hémoglobine dans la circulation périphérique)., Ces substances ne se lient pas à l’hémoglobine au niveau des sites de liaison à l’oxygène. Cependant, avec la liaison de l’oxygène, des changements dans la structure de la molécule d’hémoglobine se produisent qui affectent sa capacité à lier d’autres gaz ou substances. À l’inverse, la liaison de ces substances à l’hémoglobine affecte l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène. (L’affinité désigne la tendance des molécules de différentes espèces à se lier les unes aux autres.) L’augmentation des ions hydrogène, du dioxyde de carbone ou du 2,3-DPG diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène et la courbe de dissociation de l’oxygène se déplace vers la droite., En raison de cette affinité diminuée, une pression partielle accrue d’oxygène est nécessaire pour lier une quantité donnée d’oxygène à l’hémoglobine. On pense qu’un déplacement vers la droite de la courbe est bénéfique pour libérer de l’oxygène dans les tissus lorsque les besoins sont grands par rapport à l’apport d’oxygène, comme cela se produit avec l’anémie ou l’exercice extrême. Les réductions des concentrations normales d’ions hydrogène, de dioxyde de carbone et de 2,3-DPG entraînent une affinité accrue de l’hémoglobine pour l’oxygène, et la courbe est décalée vers la gauche., Ce déplacement augmente la liaison de l’oxygène à l’hémoglobine à une pression partielle donnée de l’oxygène et est considéré comme bénéfique si la disponibilité de l’oxygène est réduite, comme cela se produit à une altitude extrême.

les changements de température affectent la courbe de dissociation de l’oxygène de la même manière. Une augmentation de la température déplace la courbe vers la droite (affinité réduite; libération accrue d’oxygène); une diminution de la température déplace la courbe vers la gauche (affinité accrue)., La plage de température corporelle habituellement rencontrée chez l’homme est relativement étroite, de sorte que les changements d’affinité pour l’oxygène associés à la température ont peu d’importance physiologique.

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