Les molécules de protéines effectuent de nombreuses tâches importantes dans les systèmes vivants. Le plus important, la majorité des protéines sont assez spécifiques sur la tâche qu’elles effectuent. La structure protéique est ce qui dicte cette spécificité, et la structure tridimensionnelle (tertiaire) est particulièrement importante., Lorsque cette structure tridimensionnelle spécifique est perturbée, la protéine perd sa fonctionnalité et aurait subi une dénaturation.
Les interactions, telles que la liaison hydrogène , qui dictent la structure tertiaire des protéines ne sont pas aussi fortes que les liaisons chimiques covalentes. Comme ces interactions sont plutôt faibles, elles peuvent être perturbées par des contraintes relativement modestes.
Si une solution contenant une protéine est chauffée, elle atteindra une température à laquelle les propriétés telles que la viscosité ou l’absorption de la lumière ultraviolette (UV) changeront brusquement., Cette température est appelée température de fusion de la protéine (car la mesure est analogue à celle faite pour la fusion d’un solide). La température de fusion varie pour différentes protéines, mais des températures supérieures à 41°c (105,8°F) briseront les interactions dans de nombreuses protéines et les dénatureront. Cette température n’est pas beaucoup plus élevée que la température corporelle normale (37°C ou 98,6°F), donc ce fait démontre à quel point une forte fièvre peut être dangereuse.
un exemple familier de dénaturation causée par la chaleur sont les changements observés dans la protéine albumine des blancs d’œufs lorsqu’ils sont cuits., Lorsqu’un œuf est ouvert pour la première fois, les « blancs » sont translucides et coulent (ils coulent comme un liquide), mais en chauffant, ils durcissent et deviennent blancs. Le changement de viscosité et de couleur indique que les protéines ont été dénaturées.
des facteurs autres que la chaleur peuvent également dénaturer les protéines. Les changements de pH affectent la chimie des résidus d’acides aminés et peuvent conduire à la dénaturation. La liaison hydrogène implique souvent ces changements latéraux., La Protonation des résidus d’acides aminés (lorsqu’un proton acide H + se fixe à une seule paire d’électrons sur un azote) change s’ils participent ou non à la liaison hydrogène, de sorte qu’une modification du pH peut dénaturer une protéine.
Les changements dans la concentration en sel peuvent également dénaturer les protéines, mais ces effets dépendent de plusieurs facteurs, dont l’identité du sel. Certains sels, tels que le sulfate d’ammonium, ont tendance à stabiliser les structures protéiques et à augmenter la température de fusion. D’autres, tels que le chlorure de calcium, déstabilisent les protéines et abaissent la température de fusion et sont appelés chaotropes. Les sels de cette catégorie peuvent également être utilisés en laboratoire pour aider à purifier les protéines étudiées, en abaissant leur solubilité et en les faisant « saler. »