Happi liukenee huonosti plasman, niin, että alle 2 prosenttia happea kuljetetaan liuennut plasmassa. Valtaosa hapesta sitoutuu hemoglobiiniin, punasolujen sisältämään proteiiniin. Hemoglobiini koostuu neljästä rautaa sisältävästä rengasrakenteesta (hemes), jotka on kemiallisesti sidottu suureen proteiiniin (globin). Jokainen rautatomi voi sitoutua ja vapauttaa sitten happimolekyylin. Normaalissa ihmisveressä on niin paljon hemoglobiinia, että happea voidaan kuljettaa noin 0,2 millilitraa kohti verta., Määrä happea sidottu hemoglobiini on riippuvainen hapen osapaine keuhkoissa, johon verta on alttiina. Käyrä edustaa pitoisuus happea veressä eri osittainen paineet happea, kutsutaan happi-dissosiaatio käyrä, on ominaisuus S-muoto, koska sitovat happea yksi rauta-atomi vaikuttaa kyky happea sitoa muihin rauta-sivustot. Vuonna keuhkorakkuloihin merenpinnan tasolla, että hapen osapaine on riittävä sitomaan happea pohjimmiltaan kaikki saatavilla olevat rauta-sivustoja hemoglobiini molekyyli.,
Encyclopædia Britannica, Inc.,
Ei kaikki happea kuljettaa verta siirretään kudoksen soluja. Solujen talteen ottaman hapen määrä riippuu niiden energiamenoista. Levossa, laskimoiden veri palaa keuhkoista edelleen sisältää 70 75 prosenttia happea, joka oli läsnä valtimoveren; tämä varaus on käytettävissä vastaamaan lisääntynyt hapenkulutus. Ääriliikunnan aikana laskimovereen jäävän hapen määrä vähenee 10-25 prosenttiin., Tällä jyrkin osa happi-dissosiaatio-käyrä (osa välillä 10 ja 40 millimetriä elohopeaa osittainen paine), suhteellisen pieni lasku hapen osapaine veressä liittyy suhteellisen suuri vapauttamaan sidottu happi.
Hemoglobiini sitoo paitsi happea vaan myös muita aineita, kuten vety-ioneja (joka määrittää happamuus, tai pH, veri), hiilidioksidia, ja 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG; suola punasoluja, joka on tärkeä rooli vapauttavaa happea hemoglobiini ääreisverenkierron)., Nämä aineet eivät sitoudu hemoglobiiniin happea sitovissa kohdissa. Kuitenkin sitovat happea, muutokset rakenne hemoglobiini molekyyli esiintyy, jotka vaikuttavat sen kykyyn sitoa muita kaasuja tai aineita. Toisaalta näiden aineiden sitoutuminen hemoglobiiniin vaikuttaa hemoglobiinin affiniteettiin happea kohtaan. (Affiniteetti tarkoittaa eri lajien molekyylien taipumusta sitoutua toisiinsa.) Vetyionien, hiilidioksidin tai 2,3-DPG: n lisääntyminen vähentää hemoglobiinin affiniteettia Happeen, ja happi-dissosiaatiokäyrä siirtyy oikealle., Tämän alentuneen affiniteetin vuoksi tarvitaan lisääntynyt osapaine happea sitomaan tietty määrä happea hemoglobiiniin. A oikeanpuoleinen shift-käyrä on ajateltu olevan hyötyä vapauttamalla happea kudoksiin, kun tarpeet ovat suuria suhteessa hapen toimitus, kuten tapahtuu anemia tai äärimmäisen liikunta. Vähennykset normaali pitoisuus vetyioneja, hiilidioksidia, ja 2,3-DPG seurauksena lisääntynyt affiniteetti hemoglobiinin happea, ja käyrä on siirtynyt vasemmalle., Tämä siirtymä lisää happea sitovan hemoglobiinin tiettynä hapen osapaine ja sen uskotaan olevan hyödyllistä, jos saatavuus happi vähenee, kuten tapahtuu äärimmäisissä korkeudessa.
lämpötilamuutokset vaikuttavat happi-dissosiaatiokäyrään samalla tavalla. Lämpötilan nousu siirtää käyrää oikealle (vähentynyt affiniteetti; parannettu vapauttamaan happea); lämpötilan laskiessa siirtyy käyrä vasemmalle (lisääntynyt affiniteetti)., Valikoima kehon lämpötila on yleensä kohdannut ihmisillä on suhteellisen kapea, niin että lämpötila-liittyvät muutokset happea affiniteetti on pieni fysiologinen merkitys.