las moléculas de la Proteína de llevar a cabo muchas tareas importantes en los sistemas vivos. Lo más importante es que la mayoría de las proteínas son bastante específicas sobre la tarea que realizan. La estructura proteica es lo que dicta esta especificidad, y la estructura tridimensional (terciaria) es particularmente importante., Cuando esta estructura tridimensional específica se interrumpe, la proteína pierde su funcionalidad y se dice que ha sufrido desnaturalización.
Las interacciones , como los enlaces de hidrógeno, que dictan la estructura terciaria de las proteínas no son tan fuertes como los enlaces químicos covalentes. Debido a que estas interacciones son bastante débiles, pueden interrumpirse con tensiones relativamente modestas.
Si se calienta una solución que contiene una proteína, alcanzará una temperatura a la que propiedades como la viscosidad o la absorción de la luz ultravioleta (UV) cambiarán abruptamente., Esta temperatura se llama temperatura de fusión de la proteína (porque la medición es análoga a la hecha para la fusión de un sólido). La temperatura de fusión varía para diferentes proteínas, pero las temperaturas por encima de 41°C (105.8°F) romperán las interacciones en muchas proteínas y desnaturalizarlas. Esta temperatura no es mucho más alta que la temperatura corporal normal (37°C o 98.6°F), por lo que este hecho demuestra lo peligrosa que puede ser una fiebre alta.
un ejemplo familiar de desnaturalización causada por el calor son los cambios observados en la proteína de albúmina de las claras de huevo cuando se cocinan., Cuando un huevo se abre por primera vez, las «claras» son translúcidas y líquidas (fluyen como un líquido), pero al calentarse se endurecen y se vuelven blancas. El cambio en la viscosidad y el color es una indicación de que las proteínas han sido desnaturalizadas.
otros factores además del calor también pueden desnaturalizar las proteínas. Los cambios en el pH afectan la química de los residuos de aminoácidos y pueden llevar a la desnaturalización. El enlace de hidrógeno a menudo implica estos cambios laterales., La protonación de los residuos de aminoácidos (cuando un protón ácido H + se une a un par solitario de electrones en un nitrógeno) cambia si participan o no en la Unión de hidrógeno, por lo que un cambio en el pH puede desnaturalizar una proteína.
Los cambios en la concentración de sal también pueden desnaturalizar las proteínas, pero estos efectos dependen de varios factores, incluida la identidad de la sal. Algunas sales, como el sulfato de amonio, tienden a estabilizar las estructuras proteicas y aumentar la temperatura de fusión. Otros, tales como cloruro de calcio, desestabilizar las proteínas y baja la temperatura de fusión y se llama caotrópico. Las sales de esta categoría también se pueden usar en el laboratorio para ayudar a purificar las proteínas que se están estudiando, al reducir su solubilidad y hacer que se «salen».»