Proteinmoleküle erfüllen viele wichtige Aufgaben in lebenden Systemen. Am wichtigsten ist, dass die Mehrheit der Proteine ziemlich spezifisch ist, welche Aufgabe sie ausführen. Die Proteinstruktur bestimmt diese Spezifität, und die dreidimensionale (tertiäre) Struktur ist besonders wichtig., Wenn diese spezifische dreidimensionale Struktur gestört wird, verliert das Protein seine Funktionalität und soll denaturiert worden sein.
Die Wechselwirkungen, wie die Wasserstoffbindung, die die Tertiärstruktur von Proteinen bestimmen, sind nicht so stark wie kovalente chemische Bindungen. Da diese Wechselwirkungen eher schwach sind, können sie mit relativ geringen Belastungen gestört werden.
Wenn eine Lösung, die ein Protein enthält, erhitzt wird, erreicht sie eine Temperatur, bei der sich Eigenschaften wie Viskosität oder Absorption von ultraviolettem (UV) Licht abrupt ändern., Diese Temperatur wird als Schmelztemperatur des Proteins bezeichnet (da die Messung analog zu der zum Schmelzen eines Feststoffs durchgeführten Temperatur erfolgt). Die Schmelztemperatur variiert für verschiedene Proteine, aber Temperaturen über 41°C (105,8°F) brechen die Wechselwirkungen in vielen Proteinen und denaturieren sie. Diese Temperatur ist nicht so viel höher als die normale Körpertemperatur (37°C oder 98,6°F), so dass diese Tatsache zeigt, wie gefährlich ein hohes Fieber sein kann.
Ein bekanntes Beispiel für eine durch Hitze verursachte Denaturierung sind die Veränderungen, die beim Kochen des Albuminproteins von Eiweiß beobachtet werden., Wenn ein Ei zum ersten Mal aufgerissen wird, sind die“ Weißen “ durchscheinend und flüssig (sie fließen wie eine Flüssigkeit), aber beim Erhitzen härten sie aus und werden weiß. Die Änderung der Viskosität und Farbe ist ein Hinweis darauf, dass die Proteine denaturiert wurden.
Andere Faktoren als Wärme können auch Proteine denaturieren. Änderungen des pH-Werts beeinflussen die Chemie von Aminosäureresten und können zu Denaturierung führen. Die Wasserstoffbindung beinhaltet oft diese seitlichen Veränderungen., Die Protonierung der Aminosäurereste (wenn ein saures Proton H + an ein einzelnes Elektronenpaar an einem Stickstoff anhaftet) ändert, ob sie an der Wasserstoffbindung beteiligt sind oder nicht, so dass eine Änderung des pH-Werts ein Protein denaturieren kann.
Änderungen der Salzkonzentration können auch Proteine denaturieren, aber diese Effekte hängen von mehreren Faktoren ab, einschließlich der Identität des Salzes. Einige Salze, wie Ammoniumsulfat, neigen dazu, Proteinstrukturen zu stabilisieren und die Schmelztemperatur zu erhöhen. Andere, wie Calciumchlorid, destabilisieren Proteine und senken die Schmelztemperatur und werden chaotrop genannt. Salze in dieser Kategorie können auch im Labor verwendet werden, um untersuchte Proteine zu reinigen, indem sie ihre Löslichkeit verringern und sie „salzen“.“