Oxygen er dårligt opløselig i plasma, således at mindre end 2 procent af den ilt transporteres opløst i plasma. Langt størstedelen af ilt er bundet til hæmoglobin, et protein indeholdt i røde blodlegemer. Hæmoglobin består af fire jernholdige ringstrukturer (Hemer), der er kemisk bundet til et stort protein (globin). Hvert jernatom kan binde og derefter frigive et iltmolekyle. Nok hæmoglobin er til stede i normalt humant blod til at tillade transport af omkring 0,2 milliliter ilt pr milliliter blod., Mængden af ilt, der er bundet til hæmoglobin, afhænger af det partielle tryk af ilt i lungen, som blod udsættes for. Den kurve, som repræsenterer indholdet af ilt i blodet på forskellige partielle tryk af ilt, kaldes ilt-dissociation kurve, er en egenskab, S-form, fordi bindingen af ilt til et jern atom påvirker evnen til ilt, at binde sig til andre jern-sites. I alveoler ved havoverfladen er partialtrykket af ilt tilstrækkeligt til at binde ilt til stort set alle tilgængelige jernsteder på hæmoglobinmolekylet.,
ikke alt ilt, der transporteres i blodet, overføres til vævscellerne. Mængden af ilt ekstraheret af cellerne afhænger af deres energiforbrug. I hvile indeholder venøst blod, der vender tilbage til lungerne, stadig 70 til 75 procent af det ilt, der var til stede i arterielt blod; denne reserve er tilgængelig for at imødekomme øgede iltbehov. Under ekstrem træning falder mængden af ilt, der er tilbage i venøst blod, til 10 til 25 procent., På den stejleste del af ilt-dissociation kurven (den del, der er mellem 10 og 40 millimeter af kviksølv partialtryk), en relativt lille nedgang i partialtrykket af ilt i blodet er forbundet med en relativt stor frigivelse af bundne ilt.
Hæmoglobin binder sig ikke kun til ilt, men også for andre stoffer, såsom brint-ioner (som bestemmer den surhedsgrad, eller pH-værdi i blodet), kuldioxid, og 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG; en salt i de røde blodlegemer, der spiller en rolle i befrielsen af ilt fra hæmoglobin i den perifere cirkulation)., Disse stoffer binder ikke til hæmoglobin på de iltbindende steder. Imidlertid forekommer der ved binding af ilt ændringer i strukturen af hæmoglobinmolekylet, der påvirker dets evne til at binde andre gasser eller stoffer. Omvendt påvirker bindingen af disse stoffer til hæmoglobin hæmoglobinets affinitet for ilt. (Affinitet betegner tendensen af molekyler af forskellige arter til at binde til hinanden.) Stigninger i hydrogenioner, kuldio .id eller 2,3-DPG mindsker hæmoglobinets affinitet for ilt, og ilt-dissociationskurven skifter til højre., På grund af denne nedsatte affinitet kræves et øget partialtryk af ilt for at binde en given mængde ilt til hæmoglobin. En ret shiftard skift af kurven menes at være til gavn i at frigive ilt til væv, når behovene er store i forhold til ilt levering, som sker med anæmi eller ekstrem motion. Reduktioner i normale koncentrationer af hydrogenioner, kuldio .id og 2,3-DPG resulterer i en øget affinitet af hæmoglobin for ilt, og kurven forskydes til venstre., Denne forskydning øger iltbindingen til hæmoglobin ved et givet partialtryk af ilt og menes at være gavnligt, hvis tilgængeligheden af ilt reduceres, som forekommer i ekstrem højde.
temperaturændringer påvirker o .ygendissociationskurven på lignende måde. En stigning i temperaturen skifter kurven til højre (nedsat affinitet, forbedret frigivelse af ilt); et fald i temperaturen skifter kurven til venstre (øget affinitet)., Området for kropstemperatur, der normalt opstår hos mennesker, er relativt smalt, så temperaturrelaterede ændringer i iltaffinitet har ringe fysiologisk betydning.