Dette kapitel fokuserer på den aktuelle udvikling i krystallografiske studier af neutral lipases og virkningen af disse undersøgelser har på forståelse af struktur / funktion relationer i lipolytiske enzymer. Lipid metabolisme begynder med et måltid, og efter en indledende fordøjelse i maven, mavens indhold er sprøjtet ind i tarmen, hvor kosten lipider kombinere med galde sekretion at danne en emulsion, der leverer en stor lipid-vandig-interface, hvor lipases kan handle., Triglyceridhydrolyse udføres hovedsageligt af pancreaslipase, som sammen med colipase binder til grænsefladen, hvor den har adgang til lipidet. Den tredimensionelle struktur af dette en .ym såvel som strukturerne af flere svampelipaser er beskrevet. Det strukturelle grundlag for den en .ymatiske hydrolyse af esterbindingen og aktivering af lipaser ved en olie/vand-grænseflade er fokuseret. Mulige forhold mellem lipaser og andre serinhydrolaser diskuteres i forbindelse med strukturelle sammenligninger., Kapitlet beskriver også den aktuelt tilgængelige strukturelle database og giver fascinerende indsigt i mekanismen for interfacial aktivering og esterbindingshydrolyse af denne gruppe af lipaser.