Protein molekyler udfører mange vigtige opgaver i levende systemer. Vigtigst er, at størstedelen af proteiner er ret specifikke om, hvilken opgave de udfører. Proteinstruktur er, hvad der dikterer denne specificitet, og den tredimensionelle (tertiære) struktur er særlig vigtig., Når denne specifikke tredimensionelle struktur forstyrres, mister proteinet sin funktionalitet og siges at have gennemgået denaturering. interaktionerne, såsom hydrogenbinding, der dikterer den tertiære struktur af proteiner, er ikke så stærke som kovalente kemiske bindinger. Fordi disse interaktioner er ret svage, kan de forstyrres med relativt beskedne belastninger.
Hvis en opløsning indeholdende et protein opvarmes, vil det nå en temperatur, hvor egenskaber som viskositet eller absorption af ultraviolet (UV) lys vil ændre sig pludseligt., Denne temperatur kaldes proteinets smeltetemperatur (fordi målingen er analog med den, der er lavet til smeltning af et fast stof). Smeltetemperaturen varierer for forskellige proteiner, men temperaturer over 41 C C (105.8.F) vil bryde interaktionerne i mange proteiner og denaturere dem. Denne temperatur er ikke så meget højere end normal kropstemperatur (37.C eller 98,6. F), så denne kendsgerning viser, hvor farlig en høj feber kan være.
et velkendt eksempel på varmeforårsaget denaturering er de ændringer, der observeres i albuminproteinet fra æggehvider, når de koges., Når et æg først er revnet åbent, er de “hvide” gennemskinnelige og løbende (de flyder som en væske), men ved opvarmning hærder de og bliver hvide. Ændringen i viskositet og farve er en indikation af, at proteinerne er blevet denatureret. andre faktorer end varme kan også denaturere proteiner. Ændringer i pH påvirker kemi af aminosyrerester og kan føre til denaturering. Hydrogenbinding involverer ofte disse sideændringer., Protonering af aminosyreresterne (når en sur proton H + bindes til et ensomt par elektroner på et nitrogen) ændres, uanset om de deltager i hydrogenbinding eller ej, så en ændring i pH kan denaturere et protein.
